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Symbolbild Neurone im Raum

Alzheimer-Forschung
Toxische Oligomere aus humanem Gehirngewebe isoliert - und wieder zerstört

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Die Pathologie der Alzheimer-Krankheit ist unter anderem gekennzeichnet durch Plaques, Ablagerungen im Gehirn, die aus Amyloid-beta (Aβ)-Fibrillen bestehen.

In einer am 17. Mai 2022 veröffentlichten Arbeit in Cell Reports Medicine demonstrierte das Forscherteam um Professor Dieter Willbold, Professor für Physikalische Biologie an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und Institutsleiter für Strukturbiochemie (IBI-7) im Forschungszentrum Jülich (FZJ), dass der Wirkstoffkandidat RD2, der sich auf dem Weg zur Klinischen Phase 2 befindet, in der Lage ist, Aβ-Oligomere aus dem Gehirn von früheren Alzheimer-Patienten in ihre ungefährlichen Aβ-Monomer-Bausteine zu zerlegen.

Die Pathologie der Alzheimer-Krankheit ist unter anderem gekennzeichnet durch Plaques, Ablagerungen im Gehirn, die aus Amyloid-beta (Aβ)-Fibrillen bestehen. Das sind winzige faserartige Strukturen. Sogenannte Aβ-Oligomere sind kleinere Formen im Vergleich zu den Aβ-Fibrillen. Sie gelten als die toxischsten Spezies und werden für die Entstehung und den Fortgang der Erkrankung verantwortlich gemacht. Aβ-Oligomere sind daher ein naheliegendes Ziel für kurative Therapieansätze. Aber auch für die Frühdiagnose könnten sie hilfreich sein.

Für die Bestimmung der Aβ-Oligomer-Konzentration wurde eine Technologie mit dem Namen sFIDA eingesetzt, die eigens zu diesem Zweck von dem Wissenschaftlerteam entwickelt wurde und nun an die HHU- und FZJ-Ausgründung „attyloid“ lizensiert wurde.

Originalpublikation:

Bettina Kass et al., Aβ oligomer concentration in mouse and human brain and its drug-induced reduction ex vivo, Version of Record 17 May 2022 https://doi.org/10.1016/j.xcrm.2022.100630

 

Quelle: HHU (Copyright 2022)

Autor/in:
Kategorie/n: NND-News
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